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【图文导读】Figure1.构建淀粉样蛋白基序介导的HF-GMG自组装示意图(a).铁蛋白四重轴通道结构示意图(b).HF-GMG可逆自组装的示意图，令人其中来自Aβ42的33GLMVG37基序被嫁接到靠近铁蛋白四重轴通道的外表面上Figure2.HF-GMG2D阵列的表征(a).蛋白质纳米笼2D阵列的TEM视图(b,c).2D阵列的高倍放大TEM视图(d).快速傅里叶变换（FFT）图像(e).FFT转换图像(f).基于图e的结构重建图Figure3.通过原子力显微镜（AFM）表征2D阵列Figure4.HF-GMG3D的和形成过程【小结】在这项工作中，令人受Aβ42聚集的启发，作者利用疏水相互作用作为驱动力与蛋白质对称性相结合来构建蛋白质纳米笼阵列，提供了调控蛋白质自组装的有效、简便方案。因此，及防句话这种蛋白质工程策略原则上可以应用于具有高对称性的其他蛋白质，及防句话例如Dps，病毒衣壳和其他人工蛋白质纳米笼或纳米环，从而产生各种具有不同特性的高度有序的自组装。

AM已被用于构建肽或蛋白质的纤维状自组装，过最纳米线的制造和其他类型的分子工程。铁蛋白具有高度的对称结构，令人它有6个二重对称轴，令人4个三重对称轴和3个四重对称轴，将Aβ42中的GLMVG基序嫁接到靠近铁蛋白四重轴(C4)通道的外表面上，铁蛋白（HF-GMG）首先自组装形成有序的2D排列，这些二维组装再相互作用，逐步叠加最终产生高度有序的3D排列。例如集中在星形胶质细胞末端水通道蛋白-4的方阵排布，及防句话以及肌肉和心脏组织中的间隙结斑块。

但迄今为止，过最通过非共价相互作用，过最特别是疏水相互作用构建人工分层蛋白质纳米结构，与通过共价键（二硫键和金属配位键）相比，成功率较低，仍有待探索。根据这个策略，令人可以通过自下而上的策略以可预测的方式生成高度有序的2D和3D蛋白质纳米笼阵列。

与DNA和肽作为构建单元相比，及防句话由于蛋白质表面及其作用力的不均一性，造成蛋白质自组装设计的困难。

目前，过最采用了几种策略来实现蛋白质自组装，过最包括基于对称融合的自组装，利用金属配位，引入DNA或肽的交联寡聚体，基因融合方法和蛋白质计算机辅助设计。如何抓住老客户?一方面，令人感动服务是必不可少的，这样一来才能让品牌在老客户心中扎根，让老顾客深信品牌的服务质量和实力。

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